Изменение свойств мяса в процессе нагрева

1 часть материала

В процессе нагревания мяса происходит несколько изменений свойств:

• Изменение текстуры: При нагревании мясо теряет влагу, что приводит к уменьшению размеров и изменению текстуры. Например, жесткое мясо становится более нежным благодаря денатурации белков.

• Изменение цвета: Мясо меняет цвет под воздействием высоких температур из-за реакций Майяра. Оно приобретает коричневый оттенок, что часто связано с более привлекательным внешним видом.

• Уничтожение бактерий и микроорганизмов: Правильное приготовление мяса при высоких температурах уничтожает вредные бактерии, что делает его безопасным для употребления.

• Изменение вкуса и аромата: Процессы карамелизации и майярда значительно влияют на вкус и аромат нагреваемого мяса, делая его более аппетитным.

В целом, нагревание мяса приводит к кулинарным и органолептическим изменениям, которые делают его более приятным для потребления.

Это относительно банальное обьяснение процессов термообработки, но в этой статье мы постараемся углубится в химические свойства термообработки мясных продуктов.

При термической обработке мяса происходит ряд интересных химических процессов:

• Денатурация белков: Высокие температуры приводят к изменению структуры белков в мясе. Денатурация приводит к разрушению сложных трехмерных структур белков и изменению их функциональных свойств.

• Майярдовская реакция: Это химическая реакция между аминокислотами и сахарами при высоких температурах, приводящая к образованию новых ароматических соединений, которые придают мясу характеристический вкус и аромат.

• Образование токсичных соединений: При длительной и интенсивной тепловой обработке могут образовываться некоторые токсичные соединения, такие как гетероциклические аминогенные соединения (ГАС) и акриламид.

• Изменение содержания витаминов и минералов: Длительная тепловая обработка может привести к потере витаминов, особенно витамина С и группы B, а также минералов, таких как цинк и железо.

• Уменьшение содержания воды: При тепловой обработке мясо теряет влагу, что может привести к уменьшению веса и изменению текстуры.

Таким образом, термическая обработка мяса - это сложный процесс, воздействующий на его химический состав и свойства.

Следует обратить особое внимание на разрыв водородных связей белков. Разрыв водородных связей происходит при достаточно высоких температурах или изменении pH среды. Водородные связи - это слабые связи между атомами водорода и электрононосными атомами азота или кислорода в молекулах белка.

При нагревании белков молекулы начинают колебаться с большей амплитудой и энергией, что может привести к разрыву водородных связей внутри структуры белка. Это может привести к изменению формы белковой молекулы, что, в свою очередь, влияет на их функциональные свойства.

Разрыв водородных связей также может способствовать денатурации белков, что изменяет их структуру и влияет на текстуру и вкус пищевого продукта.

Для разрыва водородных связей и развертывания цепей необходимо присутствие воды, проникающей в пространства между складками цепей. В отсутствие воды нагрев даже выше 100 °C не вызывает денатурации. Степень разрушения водородных связей, удерживающих полипептидные цепочки в молекуле белка, зависит от температуры и длительности нагрева. На первой стадии тепловая денатурация белков обратима. Дальнейшее повышение температуры вызывает увеличение скорости движения воды, что приводит к дегидратации полярных групп боковых цепей белковой молекулы, вследствие чего становится возможным непосредственный контакт между ними. Это сопровождается ослаблением и частичным нарушением вторичных связей, обусловленных силами молекулярного взаимодействия. Природная конформация белковой молекулы исчезает. Раскручивание белковых цепей и их большее обводнение приводит к разрыхлению структуры и размягчению мяса. Повышение температуры до 70—80 °C и некоторая выдержка при данной температуре сопровождается превалированием коагуляционных процессов над денатурационными. Это происходит в результате вторичного образования межмолекулярных мостиковых связей между пептидными цепями в белковой молекуле. Гидратация белков уменьшается.

Денатурированные белковые частицы переходят, как правило, из состояния золя в нерастворимый коагулянт за счет образования агрегатов молекул, что сопровождается выделением влаги и увеличением жесткости мяса. Денатурирующее действие тепла зависит от условий, в которых происходит нагрев. Устойчивость большинства животных белков минимальна при значениях pH, близких к изоэлектрической точке. Нейтральные соли щелочных металлов (например, хлористый натрий) повышают устойчивость белков к тепловой денатурации.

Нагрев при температурах стерилизации вызывает дальнейший гидролиз белков с образованием пептидов, низкомолекулярных пептидов, свободных аминокислот и азотистых оснований. Во время стерилизации развиваются процессы дезаминирования аминокислот, декарбоксилирования и десульфитации белковых веществ с образованием конечных продуктов распада — аммиака, углекислого газа, сероводорода. Белки соединительной ткани, как указывалось ранее, при тепловой обработке подвергаются существенным изменениям. В зависимости от разновидности соединительной ткани, коллаген при нагревании до 58—62 °C во влажном состоянии сваривается, что сопровождается деформацией коллагеновых волокон и снижением прочности (примерно в 5—6 раз), а также повышением усвояемости. При продолжительном нагреве сваренный коллаген дезагрегируется с образованием глютина и высокомолекулярных пептидов. Чем выше температура, больше степень измельчения и продолжительнее нагрев, тем больше образуется низкомолекулярных продуктов дезагрегации коллагена и глубже выражены изменения его состояния (рис. 11.6). Полный гидролиз коллагена происходит при его нагреве в течение 3 ч при температуре 120 °С.

Структурные изменения коллагена при тепловой обработке мяса имеют положительное значение, т.к. им сопутствуют уменьшение жесткости мяса, увеличение выхода. Трансформация коллагена играет существенную роль в структурообразовании мясных продуктов, поскольку после охлаждения он способен образовывать желе. Сваренный коллаген и продукты его распада лучше усваиваются в организме, чем сам коллаген. Липиды. Тепловая обработка тканей, содержащих жир, вызывает разрушение жировых клеток, плавление и коалесценцию жира.

При длительном нагреве в условиях контакта с водой возможны химические изменения жиров: гидролиз и окислительные процессы. Уровень гидролиза жиров с образованием жирных кислот незначителен при умеренном нагреве и несколько повышается при стерилизации (до 20 %). Во время варки и стерилизации часть липидов переходит в бульон. Низкомолекулярные жирные кислоты, отщепляющиеся при гидролизе, положительно влияют на запах мяса. Однако при длительной термообработке возможно образование оксикислот, которые придают бульону запах осаливания и темный цвет. Во время стерилизации липиды и продукты их окисления взаимодействуют с белками, образуя комплексы — протеолипиды и липопротеиды. Эти процессы наряду с образованием оксикислот снижают пищевую ценность мясопродуктов. Витамины, содержащиеся в мясе, имея неодинаковую химическую природу, во время тепловой обработки подвергаются разрушению в разной степени. Из водорастворимых витаминов наименее устойчивые витамины B1 и аскорбиновая кислота, из жирорастворимых — витамин Д. Наиболее устойчив витамин А. Изменение содержания витаминов в мясе при нагревании зависит также от режимов и способов тепловой обработки. Нагрев при умеренных температурах приводит к некоторому снижению витаминной ценности, а при нагреве выше 120 °C степень разрушения витаминов достигает 40—70 %. Сухой нагрев в контакте с воздухом, например, жарение мясопродуктов, сопровождается интенсивным разрушением всех витаминов, в особенности тех, которые легко окисляются (Е, С). Ферменты. При нагреве до температуры завершения денатурационных процессов (70 °С) тканевые ферменты мяса утрачивают свою активность. Инактивация ферментов является одним из важных факторов, определяющих длительность хранения мясопродуктов. В технологической практике эффективность тепловой обработки определяют по степени остаточной активности ферментов (кислой фосфатазы).